1- VISÃO GERAL
Os 20 aminoácidos comumente encontrados em proteínas estão unidos entre si por ligações peptídicas. A sequência linear dos aminoácidos ligados contém a informação necessária para formar uma molécula protéica com uma estrutura tridimensional única. A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada considerando-se a molécula em termos de quatro níveis de organização, denominados primário, secundário, terciário e quaternário. Um exame desses níveis de complexidade crescente revelou que, em uma ampla variedade de proteínas, certos elementos estruturais, são repetidos, sugerindo que existem "regras" gerais relacionadas às maneiras pelas quais as proteínas se organizam. Estes elementos estruturais repetidos variam desde combinações simples de hélices α e folhas β até o dobramento complexo dos domínios polipeptídicos de proteínas multifuncionais.
- NÍVEIS DE ESTRUTURAS PROTÉICAS
FONTE:
CHAMPE, HARVEY & FERRIER. Bioquímica Ilustrada, 3° edição, Porto Alegre, Editora Artmed , 2006
Publicado em 23 de abril de 2013, por Ytalo Mourão
2. ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS PROTEÍNAS
A estrutura primária é a ordem na
qual os aminoácidos estão ligados. O peptídeo Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp-His
(lembre-se que o aminoácido N-terminal é sempre representado como o primeiro à
esquerda) possuí uma estrutura primária diferente do peptídeo Val-His-Asp-Leu-Gly-Arg-Thr,
mesmo que ambos possuam o mesmo número e os mesmos tipos de aminoácidos.
Observe que a ordem dos aminoácidos pode ser escrita em uma linha. A estrutura
primária é a primeira etapa unidimensional na especificação da estrutura
tridimensional da proteína.
A compreensão da estrutura primária das
proteínas é importante, pois muitas doenças genéticas resultam em proteínas com
sequências anormais de aminoácidos, ocasionando organização irregular, com
perda ou prejuízo da função normal. Se as estruturas primárias das proteínas
normais e mutantes são conhecidas, esta informação pode ser usada para
diagnosticar ou estudar a doença.
FONTE:
CAMPBELL, MARY K. Bioquímica, 3° edição, Porto Alegre, Editora Artmed , 2000.
Publicado em 01 de maio de 2013, por Ytalo Mourão
3- ESTRUTURA SECUNDÁRIA
A estrutura secundária é o arranjo espacial dos átomos do esqueleto peptídico. As disposições da α-hélice e da folha β pregueada são dois tipos diferentes de estrutura secundária. As estruturas secundárias tem interações repetitivas resultantes da ponte de hidrogênio entre a amida N-H e os grupos carbonila do esqueleto peptídico. As conformações das cadeias laterais de aminoácidos não fazem parte da estrutura secundária. Em muitas proteínas, o dobramento de partes da cadeia pode ocorrer independente do dobramento de outras partes. Tais porções de proteínas enoveladas independentemente são chamadas de domínios ou de estrutura supersecundária.
CAMPBELL, Mary k., FARREL, Shawn, Bioquímica Básica, 5° ed. São Paulo: Thomson , 2006.
Publicado em 14 de maio de 2013, por Ytalo Mourão
4- ESTRUTURA TERCIÁRIA
A estrutura terciária resulta do dobramento da cadeia peptídica.
A conformação tridimensional, enovelada e biologicamente ativa de uma proteína é denominada estrutura terciária, essa estrutura reflete a foma global da molécula.
A estrutura terciária tridimensional de uma proteína é estabilizada por interações entre os grupos funcionais das cadeias laterais: ligações dissulfeto covalentes, pontes de hidrogênio, pontes salinas e interações hidrofóbicas.
FONTE:
BAYNES, Jhon, Bioquímica Médica, 3º edição, Rio de Janeiro: Elsevier 2011.
Publicado em 07 de junho de 2013, por Ytalo Mourão
5- ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Ocorre com proteínas conjugadas de grande porte, com várias cadeias peptídicas enoveladas. É o caso clássico da hemoglobina, que é formada por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um núcleo não-proteico do mineral ferro, chamado radical heme.
Publicado em 14 de maio de 2013, por Ytalo Mourão
4- ESTRUTURA TERCIÁRIA
A estrutura terciária resulta do dobramento da cadeia peptídica.
A conformação tridimensional, enovelada e biologicamente ativa de uma proteína é denominada estrutura terciária, essa estrutura reflete a foma global da molécula.
A estrutura terciária tridimensional de uma proteína é estabilizada por interações entre os grupos funcionais das cadeias laterais: ligações dissulfeto covalentes, pontes de hidrogênio, pontes salinas e interações hidrofóbicas.
FONTE:
BAYNES, Jhon, Bioquímica Médica, 3º edição, Rio de Janeiro: Elsevier 2011.
Publicado em 07 de junho de 2013, por Ytalo Mourão
5- ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Ocorre com proteínas conjugadas de grande porte, com várias cadeias peptídicas enoveladas. É o caso clássico da hemoglobina, que é formada por 4 cadeias iguais de mioglobina unidas por um núcleo não-proteico do mineral ferro, chamado radical heme.
FONTE:
CAMPBELL, MARY K. Bioquímica, 3° edição, Porto Alegre, Editora Artmed , 2000.
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